棕色固氮菌固氮酶铁蛋白某些特性的研究(二)

编号 zgly0001029328

文献类型 期刊论文

文献题名 棕色固氮菌固氮酶铁蛋白某些特性的研究(二)

作者 尤崇杓  里景伟  宋未  李信 

作者单位 中国农业科学院原子能利用研究所  中国农业科学院原子能利用研究所 

母体文献 植物生理学报 

年卷期 1978年02期

年份 1978 

关键词 对氯汞苯甲酸  固氮酶  半胱氨酸残基  结合常数  羧甲基  蛋白活性  碘乙酸  半胧氨酸  构型变化  氨基酸残基 

文摘内容 棕色固氮菌固氮酶铁蛋白能与Mg-ATP结合,而钼铁蛋白则不能。每分子铁蛋白结合2个分子Mg-ATP。结合常数K为13.3～15.6μM。铁蛋白与不同浓度ATP结合时符合S型动力学。铁蛋白引起结合Mg-ATP后构型变化。在未变性的铁蛋白的12个半胱氨酸残基中,只有4个可被羧甲基化,加入Mg-ATP或低浓度对氯汞苯甲酸后,只有2个半胱氨酸残基被羧甲基化。对氯汞苯甲酸抑制铁蛋白活性,先加Mg-ATP再加列氯汞苯甲酸,能保持部分活性。