编号
zgly0000626585
文献类型
期刊论文
文献题名
香菇中γ-谷氨酰转肽酶的分离纯化及其酶学性质研究
作者单位
浙江工商大学食品与生物工程学院
母体文献
食用菌学报
年卷期
2009,16(2)
页码
51-55
年份
2009
分类号
S763.1
TS255.3
关键词
香菇
γ-谷氨酰转肽酶
分离纯化
酶学性质
文摘内容
通过(NH4)2SO4沉淀、Phenyl Sepharose FF疏水层析分离纯化香菇中的γ-谷氨酰转肽酶(γ-Glutamyltranspeptidase,GGT),纯化后的GGT的比活力到达了19.59U/mg。SDS—PAGE分析表明,GGT由分子量分别为28kDa和60kDa的两个亚基组成。酶学性质试验结果表明,GGT反应的最适温度为37℃,最适pH值为7.6;金属离子Na+、K+和Ca2+对酶有激活作用,而Ag+、Cu2+、Zn2+和Fe^2+则有抑制作用;试验范围内,GGT水解γ-glutamyl—P—nitroanilide的米氏动力学参数K。值为2.601μmol/mL,Vmax值为0.0287μmol/min;组成的氨基酸中,Glu和Asp含量较高,Met和Cys含量较低。