NtDREB2-PDI融合蛋白的纯化及与DRE元件结合能力的检测

编号 zgly0001349016

文献类型 期刊论文

文献题名 NtDREB2-PDI融合蛋白的纯化及与DRE元件结合能力的检测

作者 冯锋  刘卫群 

作者单位 河南农业大学生命科学学院  河南农业大学生命科学学院 郑州450002  郑州450002 

母体文献 植物生理学通讯 

年卷期 2008年02期

年份 2008 

分类号 Q946 

关键词 NtDREB2  蛋白质二硫键异构酶  融合蛋白  诱导表达  纯化  凝胶滞留 

文摘内容 将从普通烟草(Nicotiana tobaccum)‘K326’中克隆得到的转录因子基因NtDREB2,采用PCR去除NtDREB2基因的终止密码子,酶切后构建入PDI/pET28a融合表达载体。取测序正确的重组质粒转化大肠杆菌BL21(DE3),经IPTG诱导,SDS-PAGE检测表达后,用Ni-NTA纯化融合蛋白,获得了高效表达的可溶性目的蛋白。凝胶滞留(EMSA,electrophoresis mobility shift assay)实验表明融合蛋白具有结合DRE(dehydration-responsive element)元件的能力。