重组蛋白sHLA-G1的原核表达与纯化

编号 zgly0000513949

文献类型 期刊论文

文献题名 重组蛋白sHLA-G1的原核表达与纯化

作者 张劲  郭霭光  丰美福 

作者单位 西北农林科技大学生命科学学院  中国科学院动物研究所生物膜与膜生物工程国家重点实验室 

母体文献 西北农林科技大学学报 

年卷期 2007,35(8)

页码 180-184

年份 2007 

分类号 Q78 

关键词 HLA-G  原核表达  重组蛋白  包涵体 

文摘内容 为了进一步在蛋白质水平对人白细胞抗原HLA-G进行分析,利用已经构建好的克隆质粒pGEM-T-HLA-G1,进一步构建了重组原核表达质粒pET28a-sHLA-G1。SDS-PAGE检测表明,重组蛋白sHLA-G1在大肠杆菌(E.coli)中得到稳定表达,原核表达的重组蛋白sHLA-G1主要以包涵体形式存在。包涵体蛋白经充分洗涤、尿素溶解后用钴离子树脂纯化,并用SDS-PAGE和Western印迹进行了分析,鉴定结果表明,该蛋白纯度达到90%以上,并能与HLA-G特异性抗体87G反应。该研究结果为进一步的复性工作奠定了基础。