雷竹SOC1蛋白原核表达及纯化

编号 zgly0001531949

文献类型 期刊论文

文献题名 雷竹SOC1蛋白原核表达及纯化

作者 汤叶根  施泉  林新春  徐英武 

作者单位 浙江农林大学亚热带森林培育国家重点实验室培育基地 

母体文献 南京林业大学学报(自然科学版 

年卷期 2016年03期

年份 2016 

分类号 S795 

关键词 雷竹SOC1蛋白  原核表达  蛋白纯化 

文摘内容 为了获得有活性的雷竹Pv SOC1蛋白(Phyllostachys violascens SUPPERSSOR OF CO OVEREXPRESSION 1),并进一步讨论其结构形态,通过原核表达方法得到Pv SOC1的可溶性重组蛋白,以p ET-GST作为表达载体,大肠杆菌E.coli Rosetta作为宿主菌株,超表达全长和IKC结构域的雷竹Pv SOC1蛋白。发现在37℃条件下,菌液浓度D(600)值达到0.4~0.6时进行诱导,控制IPTG终浓度为0.4 mmol/L,诱导目的蛋白表达5 h,可以获得可溶的IKC结构域GST融合蛋白。采用TEV(tobacco etch virus protease)酶切技术、配合GST亲和层析柱及分子层析色谱柱,去除标签蛋白并纯化目的蛋白。所获得的高纯度IKC结构域Pv SOC1蛋白经过对比分析发现其以八聚体形式存在。